Մենք հանդիսանում ենք կապող օղակ հեղինակների և պատվիրատուների միջև:

Մեր կայքում դուք կարող եք պատվիրել նյութեր՝ ուղղիղ կապ հաստատելով մասնագետներից ցանկացածի հետ:
    Эффекты внутри и межмолекулярных взаимодействий перехода спираль-клубок в рамках обобщенной модели полипептидной цепи

    Դիպլոմային | Ռուսերեն

    Эффекты внутри и межмолекулярных взаимодействий перехода спираль-клубок в рамках обобщенной модели полипептидной цепи

    Էջերի քանակ: 111

    Կոդ: #23156

    55500 դր.




    Բովանդակություն
    Օգտագործված գրականության ցանկ

     

    1. B. Alberts, D. Bray, J. Lewis, K. Roberts, J. D. Watson "Molecular Biology of the Cell" Garland publ., New-York, London (1983).

    2. A. Yu. Grosberg, A. R. Khоkhlov. "Statistical Physics of Macromolecules" AIP Press, New-York (1994).

    3. C. R. Cantor, T. R. Shimmel, "Biophysical Chemistry", Freeman & Co. , San-Francisco (1980).

    4. В. Зенгер. "Принципы структурной организации нуклеиновых кислот", М. "Мир" (1987).

    5. П. Флори. "Статистическая механика цепных молекул", М. "Мир" (1971).

    6. W.L. Mattice, U.W. Suter, "The rotational isomeric state model in macromolecular systems", John Wiley & Sons, Inc. , New York (1996).

    7. D.C. Poland, H. A. Sheraga "The Theory of Helix-Coil Transition" Acad. Press, New-York (1970).

    8. M.V. Volkenstein "Configurational Statistics of Polymeric Chains", Wiley Interscience (1963).

    9. V. G. Dashevskii "Conformational Analysis of Macromolecules", Moscow (1987).

    10. L. D. Landau, E. M. Lifshits "Statistical Physics" Pergomon Press, Oxford (1988).

    11. В.Ф.Морозов, "Переходы порядок-беспорядок в одномерных макромолекулярных системах", докторская диссертация, Ереван (1996).

    12. A.A. Vedenov, A. M. Dykhne, M.D. Frank-Kamenetskii, Usp. Phys. Nauk, v. 105, p. 479 (1971).

    13. R. M. Wartell, A. S. Benight, Phys. Rep., v. 126(2), pp. 67-107 (1985).

    14. I.A. Shellman. The stability of Hydrogen Bonded peptide structures in aqueous solution. Compt. Rend. Trav. Lab. Carlsberg, Ser. Chim., 29, 230 (1955).

    15. I.A. Shellman. The stability of Hydrogen Bonded peptide structures in aqueous solution. Compt. Rend. Trav. Lab. Carlsberg, Ser. Chim., 29, 223 (1955).

    16. I.H. Gibbs, E.A. Dimarzio, "Statistical Mechanics of Helix-Coil Transitions   Biological Macromolecules" J. Chem. Phys., 30, 271 (1959).

    17. T. L. Hill, "Generalization of the One-Dimensional Ising Model Applicable to   Helix Transitions in Nucleic Acids and Proteins", J.Chem.Pliys., 30, № 2, 383 (1959)

    18. B. H. Zimm, P. Doty, K. Iso, Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 45, 1601-1607 (1959).

    19. B. H. Zimm, J. K. Bragg,   J. Chem. Phys., v. 31, pp. 526-535 (1959).

    20. B. H. Zimm,  J. Chem. Phys., v. 33, N. 5, pp. 1349-1356  (1960).

    21. B. H. Zimm, N. Rice, Mol. Phys., v. 3, N. 4, pp. 391-407 (1960).

    22.S. Lifson, A. Roig,"On the theory of helix-coil transition in polypeptides",J. Chem. Phys. 34, 1963-1974 (1961).

    23. S. Lifson, B. H. Zimm, Biopolymers, v.1, pp. 1-15 (1963).

    24. S. Lifson, J. Allegra, Biopolymers, v. 2, N. 1, p. 65 (1964).

    25. M. D. Frank-Kamenetskii, Mol. Biol., v. 2, N. 3, p. 408 (1968).

    26. M. D. Frank-Kamenetskii, A. T. Karapetyan, Mol. Biol., v. 6, pp. 621 (1972).

    27. M.D. Frank-Kamenetskii. Biophysics-Nucleic Acids. Springer, 1998.

    28. M.D. Frank-Kamenetskii, A.D. Frank-Kamenetskii. Mol. Biol. (Russ.), 3, 375 (1969).

    29. M. Peyrard, A.R. Bishop. Statistical Mechanics of a Nonlinear model for DNA denaturation. Phys. Rev. Lett., 62, № 23, 2755 (1989).

    30. Thierry Dauxois, M. Peyrard, A.R. Bishop. Dynamics and thermodynamics of a nonlinear model for DNA denaturation. Rap. Comm. Phys. Rev. E, 47, № 1, 684 (1993).

    31. Thierry Dauxois, M. Peyrard, A.R. Bishop. Entropy-drive DNA denatutation. Phys. Rev. Lett, 47, № 1, R44 (1993).

    32. Nikos Theodorakopulos, Thierry Sauxois, Michel Peyrard. Order of the phase transition in models of DNA thermal denaturation. Phys. Rev. E, 85, № 1, 6 (2000).

    33. M.Peyrard. Nonlinear dynamics and statistical physics of DNA. Nonlinearity, 17, R1 (2004).

    34. D. Cule, T. Hwa, "Denaturation of heterogeneous DNA",Phys.Rev. Lett. v. 79 (12) (1997).

    35.A. Wada, A. Suyama, "Local stability of DNA and RNA secondary structure and its relation to biological functions", Prog. Biophys. Mol Biol., v.47, pp.113-157 (1986) .

    36. M.Takano, K. Nagayama, A. Suyama, "Investigating a link between all-atom model simulation and the Ising-based theory of the helix-coil transition: Equilibrium statistical mechanics", J. of  Chem. Phys., 116, 5 (2002).

    37. T. Garel, C. Monthus, H. Orland, "A simple model for DNA denaturation", Europhysics Lett., 55 (1), (2001)

    38. Marco Baiesi, Enrico Carlon, Enzo Orlandini, Attilio L. Stella,  Cond-Mat/0207122 v 1.(2002).

    39. Yong-li Zhang,Wei-Mou Zheng, Ji-Xing Liu, Y.Z. Chen. Theory of DNA melting based on the Peyrard-Bishop model. Phys. Rev. E, 56, № 6, 7100 (1997).

    40. D.C. Poland, H. A. Sheraga, "Comparison of theories of the helix-coil transition in polypeptides", J.Chem.Phys., v 43, p. 2071, (1965).

    41. N.A. Alves, U.H.E. Hansmann, "Partition function zeroes and finite size scaling of helix-coil transitions in a polypeptide", Phys.Rev.Lett., v. 84, N. 8,  pp. 1836-1839 (2000).

    42. N. Foloppe, L. Nilsson, A.D. MacKerell Jr., "Ab initio conformational analysis of nucleic acid components: Intrinsic energetic contributions to nucleic acid structure and dynamics", Biopolymers, V. 61, Issue 1, pp. 61-76 (2001).

    43. P-G de Gennes "Scaling Concept in Polymer Physics" Cornell University Press. Ithaca (1979).

    44. N.S Ananikyan, Sh. A. Haryan, E . Sh. Mamasakhlisov, V. F. Morozov, Biopolymers, v. 30, pp. 357-367 (1990).

    45. Sh. A. Haryan, E . Sh. Mamasakhlisov, V. F. Morozov, Biopolymers, v. 35, pp. 75-84 (1995).

    46. N.S. Ananikyan, E. Sh. Mamasakhlisov, V. F. Morozov, Z. Phys. Chem, Leipzig, v. 27, N. 3, p. 603 (1993).

    47. Ш. А. Айрян, Н.С. Ананикян, Е.Ш. Мамасахлисов, В.Ф. Морозов. Биофизика, 34, вып.3, 394 (1989).

    48. V. F. Morozov, E. Sh. Mamasakhlisov, Sh. A. Haryan, Chin-Kun Hu, Physica A, v. 281, pp. 1-4, 51-59 (2000).

    49. Wu. F. Y., Rev. Mod. Phys., v. 54, pp. 3720-3730 (1982).

    50. R. Baxter, J. Phys. C., v. 6, pp. 445-449 (1973).

    51. N. S. Ananikyan, N.S. Izmailyan, Phys. Lett. B., v. 151, pp. 142-144 (1985).

    52. Z. Glumac, k. Uzelac, "The partition function zeros in the one-dimensional q-state Potts model", J.Phys.A, v.27, pp.7709-7717 (1994).

    53. Seung-Yeon Kim, R.J. Creswick, "Fisher zeros of the Q-state Potts model in the complex temperature plane for nonzero external magnetic field", Phys.Rev.E, v.58,N6,pp. 7006-7012, (1998).

    54. R.G. Ghulghazaryan, N.S. Ananikian, "Partition function zeros of the one-dimensional Potts model: the recursive method.", J.Phys.A, v.36, pp. 6297-6312, (2003).

    55. M. Elstner, P. Hobza, T. Frauenheim, S. Suhai, E. Kaxiras, "Hydrogen bonding and stacking interactions of nucleic acid base pairs: A density-functional-theory based treatment", J.Chem.Phys., v.114, N12, pp.5149-5155 (2001).

    56. L.R. Pratt, MOLECULAR THEORY OF HYDROPHOBIC EFFECTS: "She is too mean to have her name repeated.", Annu. Rev. Phys. Chem., v.53(1), pp. 409 - 436 (2002).

    57. A. Irback, E. Sandelin, "On Hydrophobicity Correlations in Protein Chains", Biophys. J, pp. 2252-2258, Vol. 79, No. 5 (2000).

    58. Ray Luo, Hillary S. R. Gilson, M.J. Potter, M.K. Gilson , "The Physical Basis of Nucleic Acid Base Stacking in Water", Biophys. J, pp. 140-148, Vol. 80, No. 1 (2001).

    59. J.A. Vila, D.R. Ripoll, M.E. Villegas, Yury N. Vorobjev, H.A. Scheraga, "Role of Hydrophobicity and Solvent-Mediated Charge-Charge Interactions in Stabilizing alfa-helices", Biophys. J, pp. 2637-2646, Vol. 75, No. 6 (1998).

    60. R.D. Parra,  S. Bulusu, X.C. Zeng, "Cooperative effects in one-dimensional chains of three center hydrogen bonding interactions", J.Chem.Phys., v.118, N8, p.3499 (2003).

    61. Z.-C. OU-Yang, H.Zhou, Y. Zhang, "The elastic theory of a single DNA molecule", Mod.Phys.Lett. B, v.17, N1, pp. 1-10 (2003).

    62. Z.-C. OU-Yang, "The elastic theory of a single DNA molecule", Int, J. Mod. Phys. B, v.17, N 1&2, pp. 69-75 (2003).

    63. В.М. Асланян, Т.М. Бирштейн, П. Луизи. Оптическая активность и конформации макромолекул. В сб. "Оптические исследования в жидкостях и растворах". Изд. "Наука", 1965.

    64. В.М. Волькенштейн, В.М. Асланян. Оптическая активность и межмолекулярное взаимодействие. Оптика и спектроскопия, 7, № 2, 208 (1959).

    65. I. Rouzina, V.A. Bloomfield, „Biophys. J.",v.80, 882-893 (2001).

    66. I. Rouzina, V.A. Bloomfield, „Biophys. J.",v.80, 894-900 (2001).

    67. J.T. Alter, G.T. Taylor, H.A. Scheraga. Helix-Coil stability constants for the Naturally Occuring Amino Acids in Water. VI. Leucine Parameters from Random Poly (hydroxybutylglutamine-co-L-leucine). Macromolecules, 5, № 6, 739 (1972).

    68. V.S. Ananthanarayanan, E. Levory & H.A. Scheraga. Helix-Coil Transition in Mixed Solvents. I. Optical Ratatory Dispersion Study of Poly( -benzyl-L-glutamate) in Dichloracetic Acid-Dichloroethane Mixtures. Macromolecules, 6, № 4, 553 (1973).

    69. V.S. Ananthanarayanan, R.H. Andreatta, D.C. Poland & H.A. Scheraga. Helix-Coil Stability Constants for the Naturally Occuring Amino Acids in Water. III. Glycine Parameters from Random Poly(hydroxybutylglutamine-co-glycine). Macromolecules, 4, № 4, 417 (1971).

    70. П. Доти. Конфигурации биологически важных макромолекул в растворе. В сборнике "Современные проблемы биофизики", т.1, изд. "Ин. Лит.", стр. 138-151, 1961.

    71. M. Bixon & S. Lifson. Solvent Effects on the Helix-Coil Transition in Polypeptides. Biopolymers, 4, №8, 815 (1966).

    72. L. Peller. On a Model for the Helix-Random Coil Transition in polypeptides. I. The Model and its Thermal Behavior. J. Phys. Chem., 63, № 7, 1194 (1959).

    73. L. Peller. On a Model for the Helix-Random Coil Transition in polypeptides. II. The influence of Solvent Composition and Charge interactions on the Transition. J. Phys. Chem., 63, № 7, 1199 (1959).

    74. I. Haq, J. Ladbury, "Drug-DNA recognition: energetics and implications for design", Journal of Molecular Recognition, V. 13, Issue 4, pp. 188-197 (2000).

    75. D. Szwajkajzer, J. Carey, "Molecular and biological constraints on ligand-binding affinity and specificity", Biopolymers, V. 44, Issue 2, pp. 181-198 (1997).

    76. J.A. Schellman, H.R. Reese, "Extensions to the theory of intercalation", Biopolymers,

    V. 39, Issue 2, pp. 161-171 (1996).

    77. K. E. S. Tang, V. A. Bloomfield, "Assessing Accumulated Solvent Near a Macromolecular Solute by Preferential Interaction Coefficients", Biophys. J., v.82(6), pp. 2876 - 2891 (2002).

    78. V.S. Pande, A.Yu. Grosberg, T. Tanaka, "Heteropolymer freezing and design: Towards physical models of protein folding", Rev. Mod. Phys., V. 72, No. 1, pp. 259-314 (2000).

    79. A.S. Benight, F.J. Gallo, T.M. Paner, K.D. Bishop, B.D. Faldasz, M.J. Lane, "Sequence context and DNA reactivity: Application to sequence-specific cleavage of DNA", Adv. Biophys. Chem., v.5, pp. 1-55 (1995).

    80. R. Owczarzy, P.M. Vallone, F.J. Gallo, T.M. Paner, M.J. Lane, A.S. Benight, "Predicting sequence-dependent melting stability of short duplex DNA oligomers", Biopolymers, V. 44, Issue 3, pp. 217-239 (1997).

    81. D.G. Wallace, K.A. Dill, "Treating sequence dependence of protein stability in a mean-field model", Biopolymers, V. 39, Issue 1, pp. 115-127 (1996).

    82. C. Anselmi, G. Bocchinfuso, P. De Santis, M. Savino, A. Scipioni, "A Theoretical Model for the Prediction of Sequence-Dependent Nucleosome Thermodynamic Stability", Biophys J, pp. 601-613, Vol. 79, No. 2 (2000).

    83. A. E. Vinogradov, "DNA helix: the importance of being GC-rich"

    Nucleic Acids Res., v. 31(7), pp. 1838 - 1844 (2003).

    84. Б. Н. Белинцев, А.В. Гагуа, Мол. Биол., т. 23, в.1, стр. 52-60 (1989).

    85. Y. Zhang, D.M. Crothers, "Statistical Mechanics of Sequence-Dependent Circular DNA and Its Application For DNA Cyclization", Biophysical J., v. 84, pp. 136-153 (2003).

    86. M. Fixman and D. Zeroka. Helix-Coil Transition in Heterogeneous Chains. I. Protein Model. J. Chem. Phys., 48, 5223 (1968).

    87. W.B. Melchior, P.H. von Hippel. Alteration of the relative stability of dAodT and dGodC base pairs in DNA. Proc. Nat. Acad. Sci. U.S., 70, № 2, 298 (1973).

    88. А.Д. Воскобойник, Д.Р. Монаселидзе, Г.Н. Мгеладзе и др. Исследование плавления ДНК в области инверсии относительной стабильности AT- и GC-пар. Молекул. биология., 9, № 5, 783 (1975).

    89. O. Farago, P. Pincus, "Solute effects on the helix-coil transition", Eur. Phys. J. E, v.8, pp. 393–396 (2002).

    90. N. Go, M. Go and H.A. Scheraga. Molecular Theory of the Helix-Coil Transition in Polyamino Acids. III. Evaluation and Analysis of   and   for Polyglycine and Poly-L-Alanine in Water. J. Chem. Phys., 54, № 10, 4489, (1971).

    91. N. Go, M. Go and H.A. Scheraga. Molecular Theory of the Helix-Coil Transition in Polyamino Acids. IV. Evaluation Analysis of the s for Poly (L-valine) in the Absence and Presence of Water. Macromolecules, 7, № 4, 459 (1974).

    92. M. Go and H.A. Scheraga. Molecular Theory of the Helix-Coil Transition in Polyamino Acids. V. Explanation of the Different Conformational Behavior of Valine, Isoleucine and Leucine in Aqueous Solution. Biopolymers, 23, 1961 (1984).

    93. I.E. Alter, G.T. Taylor and H.A. Scheraga. Helix-Coil Stability Constants for the Naturally Occuring Amino Acids in Water. VI. Leucine Parameters from Random Poly(hydroxypropylglutamine-co-L-leu-cine and Poly(hydroxybutylglutamine-co-L-leucine). Macromolecules, 5, № 6, 739 (1972).

    94. A. Kidera, M. Mochizuki, R. Hasegawa, T. Hayashi, H. Sato, A. Nakajima, R.A. Fredrickson,  S.P. Powers,  S. Lee  and  H.A. Scheraga. Helix-Coil Transition in Multicomponent Random Copolypeptides in Water. I. Theory and Application to Random Copolymers of (Hydroxypropyl)-L-glytamine, L-alanine and glycine. Macromolecules, 16, № 2, 162 (1983).

    95. F.E. Karasz & T.M. O'Reilly. Deuteration and Solvent Composition Effects in the Helix-Coil Transition of Poly- - benzyl-L-glutamate. Biopolimers, 4, № 9, 1015 (1966).

    96. K. Okita, A. Teramoto & H. Fujita. Solution Properties of Synthetic Polypeptides. VI. Helix-Coil Transition of Poly-N-(3-hydroxypropyl)-L-glutamine. Biopolymers, 9, № 6, 717 (1966).

    97. R. Weil, J. Vinograd. The cyclic helix and cyclic coil forms of polyoma viral DNA. Ibid, 50, № 3, 730 (1963).

    98. A. Colman, P.R. Cook. Transcription of superhelical DNA from cell nuclei. Europ. J. Biochem., 76, № 1, 63 (1977).

    99. Yu. L. Lyubchenko, M.D. Frank-Kamenetskii, A.V. Vologodskii, Yu.S. Lazurkin, G.G. Gause.  Biopolymers, 15, 1019 (1976).

    100. A.V. Gagua, B.N. Belintsev, Yu.L. Lyubchenko. Effect of base pairs stability on the melting of superhelical DNA. Nature, 294, 662 (1981).

    101. А.В. Вологодский. Топология и физические свойства кольцевых ДНК. М. "Наука", 1988.

    102. D. Sprous, R.K.-Z. Tan, S.C. Harvey , "Molecular modeling of closed circular DNA thermodynamic ensembles", Biopolymers, V. 39, Issue 2, pp. 243-258 (1996).

    103. J.H. White, R.A. Lund, W.R. Bauer, "Twist, writhe, and geometry of a DNA loop containing equally spaced coplanar bends", Biopolymers, V. 38, Issue 2, pp. 235-250 (1996).

    104. Y. Zhang, D. M. Crothers, "Statistical Mechanics of Sequence-Dependent Circular DNA and Its Application For DNA Cyclization", Biophys. J., v. 84(1), pp. 136 - 153 (2003).

    105. А.В. Бадасян, А.В. Григорян, А.Ю. Чухаджян, Е.Ш. Мамасахлисов, В.Ф. Морозов. Переход спираль-клубок в кольцевых замкнутых ДНК в присутствии конкурентного растворителя. Известия НАН Армении, Физика, 37, N1, 59 (2002).

    106. V. Munoz, L. Serrano, "Development of the Multiple sequence Approximation within the AGADIR model of alpha-helix formation: comparison with Zimm-Bragg and Lifson-Roig formalisms", Biopolymers, v. 41, pp. 495-509 (1997).

    107. А.В. Бадасян, А.В. Григорян, А.Ю. Чухаджян, Е.Ш. Мамасахлисов, В.Ф. Морозов, "Гамильтониан и характеристическое уравнение для обобщения модели перехода спираль-клубок с учетом стекинга", Известия НАН Армении, Физика, т.37, N5, с.320-322 (2002).

    108. V.F. Morozov, А.V. Badasyan, A.V. Grigoryan, M.A. Sahakyan, E.Sh. Mamasakhlisov, "Stacking and Hydrogen Bonding. DNA Cooperativity at Melting.", Biopolymers, v.75, issue 5, pp. 434-439 (2004).

    109. A.Crisanti, G.Paladin, A. Vulpiani, „Products of Random Matrices in Statistical Physics", Springer-Verlag, Berlin (1993).

    110. А.В. Бадасян, "Переход спираль-клубок в гетерополимерах. Микроканонический метод.", Известия НАН Армении, Физика, т.39, N1, с. 53-59 (2004).

    111. A.V. Badasyan, A.V. Grigoryan, E.Sh.Mamasakhlisov, V.F.Morozov, "Role of heterogeneity in helix-coil transition in biopolymers", Statistical Physics and Dynamical Systems: Methods and Applications, Nor-Amberd, Armenia, 2003, Book of abstracts, p.9.

    112. A.V. Badasyan, A.V. Grigoryan, E.Sh.Mamasakhlisov, V.F.Morozov, "The helix-coil transition in heterogeneous double stranded DNA. Microcanonical method.", X International Conference on Symmetry Methods in Physics, Yerevan, Armenia, 2003, Book of Abstracts, Page 10.

    113. A.V. Badasyan, A.V. Grigoryan, E.Sh.Mamasakhlisov, V.F.Morozov, "Order-disorder transition in one-dimensional system with disorder in composition.", Physics of Atomic Nuclei, v. 68, N. 8 (2005). 

    114. А.В. Бадасян, А.В. Григорян, А.Ю. Чухаджян, Е.Ш.Мамасахлисов, В.Ф. Морозов, "Переход спираль-клубок в кольцевых замкнутых гетерополимерных ДНК", Известия НАН Армении, Физика, т.37, N4, с. 250-253 (2002).

    115. A.V. Badasyan, V.F. Morozov, E.Sh.Mamasakhlisov, "Influence of chain heterogeneity on the helix-coil transition in circular closed DNA", StatPhys-Taiwan-2002, Lattice models and complex systems, Book of abstracts, p. 37.

     

    Введение

    1.Литературный Обзор                                                                  

    Структурные особенности биополимеров.

    Теоретические подходы к описанию перехода спираль-клубок.

    Модель Зимма-Брегга

    Модель Лифсона - Ройга и другие модели перехода спираль-клубок

    Модель Поттса и ее применения

    Симуляционные модели и модель Пейрара-Бишопа

    Обобщенная Модель Полипептидной Цепи (ОМПЦ).

    Обоснование модели

    Трансфер-матрица и вековое уравнение

    Статсумма для произвольного N

    2 Характеристики ОМПЦ                                                                  

    2.2 Степень спиральности                                                     

    2.3 Средняя доля спирального состояния    

    2.4 Корреляционная функция и длина                                   

    2.5  Свободная Энергия Внутренняя Энергия                                                                                        

    2.7. Энталпия                                                                              

    2.8.Потенциал Гиббса

    3. Обобщенная Модель Полипептидной Цепи (ОМПЦ) В КОНКУРЕНТНОМ И НЕКОНКУРЕНТНОМ РАСТВОРИТЕЛЕ

    3.1 Конкурентный растворитель

    3.2. Неконкурентный растворитель

    3.3. Гамильтониан и преобразование параметров.

    3.3. Обсуждение и выводы.                                                                                                

    5 Взаимодействие двух цепей ОМПЦ                                               

    5.1 Построение задачи и трансфер-матрицы                          

    5.2 Степень спиральности                                                      

    5.3 Средняя доля спирального состояния

    Եթե կայքում տեղադրված ինֆորմացիյան բավարար չէ հասկանալու համար նյութի պարունակությունը ուղարկեք հարցում և մեր մասնագետները կարճ ժամանակում կուղարկեն Ձեզ անրաժեշտ ինֆորմացիյան:
    Ուղարկել հարցում

    Եթե այս նյութը այն չէ ինչ դուք փնտրում էիք, ապա դուք կարող եք այն պատվիրել www.referat.am կայքում գրանցված մասնագետներից ցանկացածին շատ մատչելի և հուսալի (ողղիղ կապ մասնագետի հետ) եղանակներով:
    Պատվիրել նյութ

    Գնել նյութը


    Լրացրեք բոլոր դաշտերը
    Ձեր պատվերը հաջողությամբ ընդունված է: Մեր մասնագետները կարճ ժամանակ հետո կապ կհաստատեն Ձեզ հետ:

    referat.am kursayinner referatner diplomayinner tezer պատվիրել աշխատանքներ description_1 <p>&nbsp;</p> <p>1. B. Alberts, D. Bray, J. Lewis, K. Roberts, J. D. Watson &quot;Molecular Biology of the Cell&quot; Garland publ., New-York, London (1983).</p> <p>2. A. Yu. Grosberg, A. R. Khоkhlov. &quot;Statistical Physics of Macromolecules&quot; AIP Press, New-York (1994).</p> <p>3. C. R. Cantor, T. R. Shimmel, &quot;Biophysical Chemistry&quot;, Freeman &amp; Co. , San-Francisco (1980).</p> <p>4. В. Зенгер. &quot;Принципы структурной организации нуклеиновых кислот&quot;, М. &quot;Мир&quot; (1987).</p> <p>5. П. Флори. &quot;Статистическая механика цепных молекул&quot;, М. &quot;Мир&quot; (1971).</p> <p>6. W.L. Mattice, U.W. Suter, &quot;The rotational isomeric state model in macromolecular systems&quot;, John Wiley &amp; Sons, Inc. , New York (1996).</p> <p>7. D.C. Poland, H. A. Sheraga &quot;The Theory of Helix-Coil Transition&quot; Acad. Press, New-York (1970).</p> <p>8. M.V. Volkenstein &quot;Configurational Statistics of Polymeric Chains&quot;, Wiley Interscience (1963).</p> <p>9. V. G. Dashevskii &quot;Conformational Analysis of Macromolecules&quot;, Moscow (1987).</p> <p>10. L. D. Landau, E. M. Lifshits &quot;Statistical Physics&quot; Pergomon Press, Oxford (1988).</p> <p>11. В.Ф.Морозов, &quot;Переходы порядок-беспорядок в одномерных макромолекулярных системах&quot;, докторская диссертация, Ереван (1996).</p> <p>12. A.A. Vedenov, A. M. Dykhne, M.D. Frank-Kamenetskii, Usp. Phys. Nauk, v. 105, p. 479 (1971).</p> <p>13. R. M. Wartell, A. S. Benight, Phys. Rep., v. 126(2), pp. 67-107 (1985).</p> <p>14. I.A. Shellman. The stability of Hydrogen Bonded peptide structures in aqueous solution. Compt. Rend. Trav. Lab. Carlsberg, Ser. Chim., 29, 230 (1955).</p> <p>15. I.A. Shellman. The stability of Hydrogen Bonded peptide structures in aqueous solution. Compt. Rend. Trav. Lab. Carlsberg, Ser. Chim., 29, 223 (1955).</p> <p>16. I.H. Gibbs, E.A. Dimarzio, &quot;Statistical Mechanics of Helix-Coil Transitions&nbsp;&nbsp; Biological Macromolecules&quot; J. Chem. Phys., 30, 271 (1959).</p> <p>17. T. L. Hill, &quot;Generalization of the One-Dimensional Ising Model Applicable to&nbsp;&nbsp; Helix Transitions in Nucleic Acids and Proteins&quot;, J.Chem.Pliys., 30, № 2, 383 (1959)</p> <p>18. B. H. Zimm, P. Doty, K. Iso, Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 45, 1601-1607 (1959).</p> <p>19. B. H. Zimm, J. K. Bragg,&nbsp;&nbsp; J. Chem. Phys., v. 31, pp. 526-535 (1959).</p> <p>20. B. H. Zimm,&nbsp; J. Chem. Phys., v. 33, N. 5, pp. 1349-1356&nbsp; (1960).</p> <p>21. B. H. Zimm, N. Rice, Mol. Phys., v. 3, N. 4, pp. 391-407 (1960).</p> <p>22.S. Lifson, A. Roig,&quot;On the theory of helix-coil transition in polypeptides&quot;,J. Chem. Phys. 34, 1963-1974 (1961).</p> <p>23. S. Lifson, B. H. Zimm, Biopolymers, v.1, pp. 1-15 (1963).</p> <p>24. S. Lifson, J. Allegra, Biopolymers, v. 2, N. 1, p. 65 (1964).</p> <p>25. M. D. Frank-Kamenetskii, Mol. Biol., v. 2, N. 3, p. 408 (1968).</p> <p>26. M. D. Frank-Kamenetskii, A. T. Karapetyan, Mol. Biol., v. 6, pp. 621 (1972).</p> <p>27. M.D. Frank-Kamenetskii. Biophysics-Nucleic Acids. Springer, 1998.</p> <p>28. M.D. Frank-Kamenetskii, A.D. Frank-Kamenetskii. Mol. Biol. (Russ.), 3, 375 (1969).</p> <p>29. M. Peyrard, A.R. Bishop. Statistical Mechanics of a Nonlinear model for DNA denaturation. Phys. Rev. Lett., 62, № 23, 2755 (1989).</p> <p>30. Thierry Dauxois, M. Peyrard, A.R. Bishop. Dynamics and thermodynamics of a nonlinear model for DNA denaturation. Rap. Comm. Phys. Rev. E, 47, № 1, 684 (1993).</p> <p>31. Thierry Dauxois, M. Peyrard, A.R. Bishop. Entropy-drive DNA denatutation. Phys. Rev. Lett, 47, № 1, R44 (1993).</p> <p>32. Nikos Theodorakopulos, Thierry Sauxois, Michel Peyrard. Order of the phase transition in models of DNA thermal denaturation. Phys. Rev. E, 85, № 1, 6 (2000).</p> <p>33. M.Peyrard. Nonlinear dynamics and statistical physics of DNA. Nonlinearity, 17, R1 (2004).</p> <p>34. D. Cule, T. Hwa, &quot;Denaturation of heterogeneous DNA&quot;,Phys.Rev. Lett. v. 79 (12) (1997).</p> <p>35.A. Wada, A. Suyama, &quot;Local stability of DNA and RNA secondary structure and its relation to biological functions&quot;, Prog. Biophys. Mol Biol., v.47, pp.113-157 (1986) .</p> <p>36. M.Takano, K. Nagayama, A. Suyama, &quot;Investigating a link between all-atom model simulation and the Ising-based theory of the helix-coil transition: Equilibrium statistical mechanics&quot;, J. of&nbsp; Chem. Phys., 116, 5 (2002).</p> <p>37. T. Garel, C. Monthus, H. Orland, &quot;A simple model for DNA denaturation&quot;, Europhysics Lett., 55 (1), (2001)</p> <p>38. Marco Baiesi, Enrico Carlon, Enzo Orlandini, Attilio L. Stella,&nbsp; Cond-Mat/0207122 v 1.(2002).</p> <p>39. Yong-li Zhang,Wei-Mou Zheng, Ji-Xing Liu, Y.Z. Chen. Theory of DNA melting based on the Peyrard-Bishop model. Phys. Rev. E, 56, № 6, 7100 (1997).</p> <p>40. D.C. Poland, H. A. Sheraga, &quot;Comparison of theories of the helix-coil transition in polypeptides&quot;, J.Chem.Phys., v 43, p. 2071, (1965).</p> <p>41. N.A. Alves, U.H.E. Hansmann, &quot;Partition function zeroes and finite size scaling of helix-coil transitions in a polypeptide&quot;, Phys.Rev.Lett., v. 84, N. 8,&nbsp; pp. 1836-1839 (2000).</p> <p>42. N. Foloppe, L. Nilsson, A.D. MacKerell Jr., &quot;Ab initio conformational analysis of nucleic acid components: Intrinsic energetic contributions to nucleic acid structure and dynamics&quot;, Biopolymers, V. 61, Issue 1, pp. 61-76 (2001).</p> <p>43. P-G de Gennes &quot;Scaling Concept in Polymer Physics&quot; Cornell University Press. Ithaca (1979).</p> <p>44. N.S Ananikyan, Sh. A. Haryan, E . Sh. Mamasakhlisov, V. F. Morozov, Biopolymers, v. 30, pp. 357-367 (1990).</p> <p>45. Sh. A. Haryan, E . Sh. Mamasakhlisov, V. F. Morozov, Biopolymers, v. 35, pp. 75-84 (1995).</p> <p>46. N.S. Ananikyan, E. Sh. Mamasakhlisov, V. F. Morozov, Z. Phys. Chem, Leipzig, v. 27, N. 3, p. 603 (1993).</p> <p>47. Ш. А. Айрян, Н.С. Ананикян, Е.Ш. Мамасахлисов, В.Ф. Морозов. Биофизика, 34, вып.3, 394 (1989).</p> <p>48. V. F. Morozov, E. Sh. Mamasakhlisov, Sh. A. Haryan, Chin-Kun Hu, Physica A, v. 281, pp. 1-4, 51-59 (2000).</p> <p>49. Wu. F. Y., Rev. Mod. Phys., v. 54, pp. 3720-3730 (1982).</p> <p>50. R. Baxter, J. Phys. C., v. 6, pp. 445-449 (1973).</p> <p>51. N. S. Ananikyan, N.S. Izmailyan, Phys. Lett. B., v. 151, pp. 142-144 (1985).</p> <p>52. Z. Glumac, k. Uzelac, &quot;The partition function zeros in the one-dimensional q-state Potts model&quot;, J.Phys.A, v.27, pp.7709-7717 (1994).</p> <p>53. Seung-Yeon Kim, R.J. Creswick, &quot;Fisher zeros of the Q-state Potts model in the complex temperature plane for nonzero external magnetic field&quot;, Phys.Rev.E, v.58,N6,pp. 7006-7012, (1998).</p> <p>54. R.G. Ghulghazaryan, N.S. Ananikian, &quot;Partition function zeros of the one-dimensional Potts model: the recursive method.&quot;, J.Phys.A, v.36, pp. 6297-6312, (2003).</p> <p>55. M. Elstner, P. Hobza, T. Frauenheim, S. Suhai, E. Kaxiras, &quot;Hydrogen bonding and stacking interactions of nucleic acid base pairs: A density-functional-theory based treatment&quot;, J.Chem.Phys., v.114, N12, pp.5149-5155 (2001).</p> <p>56. L.R. Pratt, MOLECULAR THEORY OF HYDROPHOBIC EFFECTS: &quot;She is too mean to have her name repeated.&quot;, Annu. Rev. Phys. Chem., v.53(1), pp. 409 - 436 (2002).</p> <p>57. A. Irback, E. Sandelin, &quot;On Hydrophobicity Correlations in Protein Chains&quot;, Biophys. J, pp. 2252-2258, Vol. 79, No. 5 (2000).</p> <p>58. Ray Luo, Hillary S. R. Gilson, M.J. Potter, M.K. Gilson , &quot;The Physical Basis of Nucleic Acid Base Stacking in Water&quot;, Biophys. J, pp. 140-148, Vol. 80, No. 1 (2001).</p> <p>59. J.A. Vila, D.R. Ripoll, M.E. Villegas, Yury N. Vorobjev, H.A. Scheraga, &quot;Role of Hydrophobicity and Solvent-Mediated Charge-Charge Interactions in Stabilizing alfa-helices&quot;, Biophys. J, pp. 2637-2646, Vol. 75, No. 6 (1998).</p> <p>60. R.D. Parra,&nbsp; S. Bulusu, X.C. Zeng, &quot;Cooperative effects in one-dimensional chains of three center hydrogen bonding interactions&quot;, J.Chem.Phys., v.118, N8, p.3499 (2003).</p> <p>61. Z.-C. OU-Yang, H.Zhou, Y. Zhang, &quot;The elastic theory of a single DNA molecule&quot;, Mod.Phys.Lett. B, v.17, N1, pp. 1-10 (2003).</p> <p>62. Z.-C. OU-Yang, &quot;The elastic theory of a single DNA molecule&quot;, Int, J. Mod. Phys. B, v.17, N 1&amp;2, pp. 69-75 (2003).</p> <p>63. В.М. Асланян, Т.М. Бирштейн, П. Луизи. Оптическая активность и конформации макромолекул. В сб. &quot;Оптические исследования в жидкостях и растворах&quot;. Изд. &quot;Наука&quot;, 1965.</p> <p>64. В.М. Волькенштейн, В.М. Асланян. Оптическая активность и межмолекулярное взаимодействие. Оптика и спектроскопия, 7, № 2, 208 (1959).</p> <p>65. I. Rouzina, V.A. Bloomfield, &bdquo;Biophys. J.&quot;,v.80, 882-893 (2001).</p> <p>66. I. Rouzina, V.A. Bloomfield, &bdquo;Biophys. J.&quot;,v.80, 894-900 (2001).</p> <p>67. J.T. Alter, G.T. Taylor, H.A. Scheraga. Helix-Coil stability constants for the Naturally Occuring Amino Acids in Water. VI. Leucine Parameters from Random Poly (hydroxybutylglutamine-co-L-leucine). Macromolecules, 5, № 6, 739 (1972).</p> <p>68. V.S. Ananthanarayanan, E. Levory &amp; H.A. Scheraga. Helix-Coil Transition in Mixed Solvents. I. Optical Ratatory Dispersion Study of Poly( -benzyl-L-glutamate) in Dichloracetic Acid-Dichloroethane Mixtures. Macromolecules, 6, № 4, 553 (1973).</p> <p>69. V.S. Ananthanarayanan, R.H. Andreatta, D.C. Poland &amp; H.A. Scheraga. Helix-Coil Stability Constants for the Naturally Occuring Amino Acids in Water. III. Glycine Parameters from Random Poly(hydroxybutylglutamine-co-glycine). Macromolecules, 4, № 4, 417 (1971).</p> <p>70. П. Доти. Конфигурации биологически важных макромолекул в растворе. В сборнике &quot;Современные проблемы биофизики&quot;, т.1, изд. &quot;Ин. Лит.&quot;, стр. 138-151, 1961.</p> <p>71. M. Bixon &amp; S. Lifson. Solvent Effects on the Helix-Coil Transition in Polypeptides. Biopolymers, 4, №8, 815 (1966).</p> <p>72. L. Peller. On a Model for the Helix-Random Coil Transition in polypeptides. I. The Model and its Thermal Behavior. J. Phys. Chem., 63, № 7, 1194 (1959).</p> <p>73. L. Peller. On a Model for the Helix-Random Coil Transition in polypeptides. II. The influence of Solvent Composition and Charge interactions on the Transition. J. Phys. Chem., 63, № 7, 1199 (1959).</p> <p>74. I. Haq, J. Ladbury, &quot;Drug-DNA recognition: energetics and implications for design&quot;, Journal of Molecular Recognition, V. 13, Issue 4, pp. 188-197 (2000).</p> <p>75. D. Szwajkajzer, J. Carey, &quot;Molecular and biological constraints on ligand-binding affinity and specificity&quot;, Biopolymers, V. 44, Issue 2, pp. 181-198 (1997).</p> <p>76. J.A. Schellman, H.R. Reese, &quot;Extensions to the theory of intercalation&quot;, Biopolymers,</p> <p>V. 39, Issue 2, pp. 161-171 (1996).</p> <p>77. K. E. S. Tang, V. A. Bloomfield, &quot;Assessing Accumulated Solvent Near a Macromolecular Solute by Preferential Interaction Coefficients&quot;, Biophys. J., v.82(6), pp. 2876 - 2891 (2002).</p> <p>78. V.S. Pande, A.Yu. Grosberg, T. Tanaka, &quot;Heteropolymer freezing and design: Towards physical models of protein folding&quot;, Rev. Mod. Phys., V. 72, No. 1, pp. 259-314 (2000).</p> <p>79. A.S. Benight, F.J. Gallo, T.M. Paner, K.D. Bishop, B.D. Faldasz, M.J. Lane, &quot;Sequence context and DNA reactivity: Application to sequence-specific cleavage of DNA&quot;, Adv. Biophys. Chem., v.5, pp. 1-55 (1995).</p> <p>80. R. Owczarzy, P.M. Vallone, F.J. Gallo, T.M. Paner, M.J. Lane, A.S. Benight, &quot;Predicting sequence-dependent melting stability of short duplex DNA oligomers&quot;, Biopolymers, V. 44, Issue 3, pp. 217-239 (1997).</p> <p>81. D.G. Wallace, K.A. Dill, &quot;Treating sequence dependence of protein stability in a mean-field model&quot;, Biopolymers, V. 39, Issue 1, pp. 115-127 (1996).</p> <p>82. C. Anselmi, G. Bocchinfuso, P. De Santis, M. Savino, A. Scipioni, &quot;A Theoretical Model for the Prediction of Sequence-Dependent Nucleosome Thermodynamic Stability&quot;, Biophys J, pp. 601-613, Vol. 79, No. 2 (2000).</p> <p>83. A. E. Vinogradov, &quot;DNA helix: the importance of being GC-rich&quot;</p> <p>Nucleic Acids Res., v. 31(7), pp. 1838 - 1844 (2003).</p> <p>84. Б. Н. Белинцев, А.В. Гагуа, Мол. Биол., т. 23, в.1, стр. 52-60 (1989).</p> <p>85. Y. Zhang, D.M. Crothers, &quot;Statistical Mechanics of Sequence-Dependent Circular DNA and Its Application For DNA Cyclization&quot;, Biophysical J., v. 84, pp. 136-153 (2003).</p> <p>86. M. Fixman and D. Zeroka. Helix-Coil Transition in Heterogeneous Chains. I. Protein Model. J. Chem. Phys., 48, 5223 (1968).</p> <p>87. W.B. Melchior, P.H. von Hippel. Alteration of the relative stability of dAodT and dGodC base pairs in DNA. Proc. Nat. Acad. Sci. U.S., 70, № 2, 298 (1973).</p> <p>88. А.Д. Воскобойник, Д.Р. Монаселидзе, Г.Н. Мгеладзе и др. Исследование плавления ДНК в области инверсии относительной стабильности AT- и GC-пар. Молекул. биология., 9, № 5, 783 (1975).</p> <p>89. O. Farago, P. Pincus, &quot;Solute effects on the helix-coil transition&quot;, Eur. Phys. J. E, v.8, pp. 393&ndash;396 (2002).</p> <p>90. N. Go, M. Go and H.A. Scheraga. Molecular Theory of the Helix-Coil Transition in Polyamino Acids. III. Evaluation and Analysis of&nbsp;&nbsp; and&nbsp;&nbsp; for Polyglycine and Poly-L-Alanine in Water. J. Chem. Phys., 54, № 10, 4489, (1971).</p> <p>91. N. Go, M. Go and H.A. Scheraga. Molecular Theory of the Helix-Coil Transition in Polyamino Acids. IV. Evaluation Analysis of the s for Poly (L-valine) in the Absence and Presence of Water. Macromolecules, 7, № 4, 459 (1974).</p> <p>92. M. Go and H.A. Scheraga. Molecular Theory of the Helix-Coil Transition in Polyamino Acids. V. Explanation of the Different Conformational Behavior of Valine, Isoleucine and Leucine in Aqueous Solution. Biopolymers, 23, 1961 (1984).</p> <p>93. I.E. Alter, G.T. Taylor and H.A. Scheraga. Helix-Coil Stability Constants for the Naturally Occuring Amino Acids in Water. VI. Leucine Parameters from Random Poly(hydroxypropylglutamine-co-L-leu-cine and Poly(hydroxybutylglutamine-co-L-leucine). Macromolecules, 5, № 6, 739 (1972).</p> <p>94. A. Kidera, M. Mochizuki, R. Hasegawa, T. Hayashi, H. Sato, A. Nakajima, R.A. Fredrickson,&nbsp; S.P. Powers,&nbsp; S. Lee&nbsp; and&nbsp; H.A. Scheraga. Helix-Coil Transition in Multicomponent Random Copolypeptides in Water. I. Theory and Application to Random Copolymers of (Hydroxypropyl)-L-glytamine, L-alanine and glycine. Macromolecules, 16, № 2, 162 (1983).</p> <p>95. F.E. Karasz &amp; T.M. O&#39;Reilly. Deuteration and Solvent Composition Effects in the Helix-Coil Transition of Poly- - benzyl-L-glutamate. Biopolimers, 4, № 9, 1015 (1966).</p> <p>96. K. Okita, A. Teramoto &amp; H. Fujita. Solution Properties of Synthetic Polypeptides. VI. Helix-Coil Transition of Poly-N-(3-hydroxypropyl)-L-glutamine. Biopolymers, 9, № 6, 717 (1966).</p> <p>97. R. Weil, J. Vinograd. The cyclic helix and cyclic coil forms of polyoma viral DNA. Ibid, 50, № 3, 730 (1963).</p> <p>98. A. Colman, P.R. Cook. Transcription of superhelical DNA from cell nuclei. Europ. J. Biochem., 76, № 1, 63 (1977).</p> <p>99. Yu. L. Lyubchenko, M.D. Frank-Kamenetskii, A.V. Vologodskii, Yu.S. Lazurkin, G.G. Gause.&nbsp; Biopolymers, 15, 1019 (1976).</p> <p>100. A.V. Gagua, B.N. Belintsev, Yu.L. Lyubchenko. Effect of base pairs stability on the melting of superhelical DNA. Nature, 294, 662 (1981).</p> <p>101. А.В. Вологодский. Топология и физические свойства кольцевых ДНК. М. &quot;Наука&quot;, 1988.</p> <p>102. D. Sprous, R.K.-Z. Tan, S.C. Harvey , &quot;Molecular modeling of closed circular DNA thermodynamic ensembles&quot;, Biopolymers, V. 39, Issue 2, pp. 243-258 (1996).</p> <p>103. J.H. White, R.A. Lund, W.R. Bauer, &quot;Twist, writhe, and geometry of a DNA loop containing equally spaced coplanar bends&quot;, Biopolymers, V. 38, Issue 2, pp. 235-250 (1996).</p> <p>104. Y. Zhang, D. M. Crothers, &quot;Statistical Mechanics of Sequence-Dependent Circular DNA and Its Application For DNA Cyclization&quot;, Biophys. J., v. 84(1), pp. 136 - 153 (2003).</p> <p>105. А.В. Бадасян, А.В. Григорян, А.Ю. Чухаджян, Е.Ш. Мамасахлисов, В.Ф. Морозов. Переход спираль-клубок в кольцевых замкнутых ДНК в присутствии конкурентного растворителя. Известия НАН Армении, Физика, 37, N1, 59 (2002).</p> <p>106. V. Munoz, L. Serrano, &quot;Development of the Multiple sequence Approximation within the AGADIR model of alpha-helix formation: comparison with Zimm-Bragg and Lifson-Roig formalisms&quot;, Biopolymers, v. 41, pp. 495-509 (1997).</p> <p>107. А.В. Бадасян, А.В. Григорян, А.Ю. Чухаджян, Е.Ш. Мамасахлисов, В.Ф. Морозов, &quot;Гамильтониан и характеристическое уравнение для обобщения модели перехода спираль-клубок с учетом стекинга&quot;, Известия НАН Армении, Физика, т.37, N5, с.320-322 (2002).</p> <p>108. V.F. Morozov, А.V. Badasyan, A.V. Grigoryan, M.A. Sahakyan, E.Sh. Mamasakhlisov, &quot;Stacking and Hydrogen Bonding. DNA Cooperativity at Melting.&quot;, Biopolymers, v.75, issue 5, pp. 434-439 (2004).</p> <p>109. A.Crisanti, G.Paladin, A. Vulpiani, &bdquo;Products of Random Matrices in Statistical Physics&quot;, Springer-Verlag, Berlin (1993).</p> <p>110. А.В. Бадасян, &quot;Переход спираль-клубок в гетерополимерах. Микроканонический метод.&quot;, Известия НАН Армении, Физика, т.39, N1, с. 53-59 (2004).</p> <p>111. A.V. Badasyan, A.V. Grigoryan, E.Sh.Mamasakhlisov, V.F.Morozov, &quot;Role of heterogeneity in helix-coil transition in biopolymers&quot;, Statistical Physics and Dynamical Systems: Methods and Applications, Nor-Amberd, Armenia, 2003, Book of abstracts, p.9.</p> <p>112. A.V. Badasyan, A.V. Grigoryan, E.Sh.Mamasakhlisov, V.F.Morozov, &quot;The helix-coil transition in heterogeneous double stranded DNA. Microcanonical method.&quot;, X International Conference on Symmetry Methods in Physics, Yerevan, Armenia, 2003, Book of Abstracts, Page 10.</p> <p>113. A.V. Badasyan, A.V. Grigoryan, E.Sh.Mamasakhlisov, V.F.Morozov, &quot;Order-disorder transition in one-dimensional system with disorder in composition.&quot;, Physics of Atomic Nuclei, v. 68, N. 8 (2005).&nbsp;</p> <p>114. А.В. Бадасян, А.В. Григорян, А.Ю. Чухаджян, Е.Ш.Мамасахлисов, В.Ф. Морозов, &quot;Переход спираль-клубок в кольцевых замкнутых гетерополимерных ДНК&quot;, Известия НАН Армении, Физика, т.37, N4, с. 250-253 (2002).</p> <p>115. A.V. Badasyan, V.F. Morozov, E.Sh.Mamasakhlisov, &quot;Influence of chain heterogeneity on the helix-coil transition in circular closed DNA&quot;, StatPhys-Taiwan-2002, Lattice models and complex systems, Book of abstracts, p. 37.</p> <p>&nbsp;</p> description_2 <p>Введение</p> <p>1.Литературный Обзор&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;</p> <p>Структурные особенности биополимеров.</p> <p>Теоретические подходы к описанию перехода спираль-клубок.</p> <p>Модель Зимма-Брегга</p> <p>Модель Лифсона - Ройга и другие модели перехода спираль-клубок</p> <p>Модель Поттса и ее применения</p> <p>Симуляционные модели и модель Пейрара-Бишопа</p> <p>Обобщенная Модель Полипептидной Цепи (ОМПЦ).</p> <p>Обоснование модели</p> <p>Трансфер-матрица и вековое уравнение</p> <p>Статсумма для произвольного N</p> <p>2 Характеристики ОМПЦ&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;</p> <p>2.2 Степень спиральности &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp;&nbsp;</p> <p>2.3 Средняя доля спирального состояния&nbsp; &nbsp;&nbsp;</p> <p>2.4 Корреляционная функция и длина&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;</p> <p>2.5 &nbsp;Свободная Энергия&nbsp;Внутренняя Энергия&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;</p> <p>2.7. Энталпия&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;</p> <p>2.8.Потенциал Гиббса</p> <p>3. Обобщенная Модель Полипептидной Цепи (ОМПЦ) В КОНКУРЕНТНОМ И НЕКОНКУРЕНТНОМ РАСТВОРИТЕЛЕ</p> <p>3.1 Конкурентный растворитель</p> <p>3.2. Неконкурентный растворитель</p> <p>3.3. Гамильтониан и преобразование параметров.</p> <p>3.3. Обсуждение и выводы.&nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp;&nbsp;</p> <p>5 Взаимодействие двух цепей ОМПЦ&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;</p> <p>5.1 Построение задачи и трансфер-матрицы&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;</p> <p>5.2 Степень спиральности &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp; &nbsp;</p> <p>5.3 Средняя доля спирального состояния</p> title_arm Эффекты внутри и межмолекулярных взаимодействий перехода спираль-клубок в рамках обобщенной модели полипептидной цепи title_eng convertot_1 Эффекты внутри и межмолекулярных взаимодействий перехода спираль-клубок в рамках обобщенной модели полипептидной цепи convertot_2 Эффекты внутри и межмолекулярных взаимодействий перехода спираль-клубок в рамках обобщенной модели полипептидной цепи convertot_3 Эффекты внутри и межмолекулярных взаимодействий перехода спираль-клубок в рамках обобщенной модели полипептидной цепи convertot_4 Эффекты внутри и межмолекулярных взаимодействий перехода спираль-клубок в рамках обобщенной модели полипептидной цепи convertot_5 Эффекты внутри и межмолекулярных взаимодействий перехода спираль-клубок в рамках обобщенной модели полипептидной цепи convertot_6 Эффекты внутри и межмолекулярных взаимодействий перехода спираль-клубок в рамках обобщенной модели полипептидной цепи convertot_7 Эффекты внутри и межмолекулярных взаимодействий перехода спираль-клубок в рамках обобщенной модели полипептидной цепи convertot_8 Эффекты внутри и межмолекулярных взаимодействий перехода спираль-клубок в рамках обобщенной модели полипептидной цепи convertot_9 Эффекты внутри и межмолекулярных взаимодействий перехода спираль-клубок в рамках обобщенной модели полипептидной цепи convertot_10 Эффекты внутри и межмолекулярных взаимодействий перехода спираль-клубок в рамках обобщенной модели полипептидной цепи convertot_11 Эффекты внутри и межмолекулярных взаимодействий перехода спираль-клубок в рамках обобщенной модели полипептидной цепи convertot_13 Эффекты внутри и межмолекулярных взаимодействий перехода спираль-клубок в рамках обобщенной модели полипептидной цепи convertot_14 Эффекты внутри и межмолекулярных взаимодействий перехода спираль-клубок в рамках обобщенной модели полипептидной цепи convertot_15 Эффекты внутри и межмолекулярных взаимодействий перехода спираль-клубок в рамках обобщенной модели полипептидной цепи convertot_16 Эффекты внутри и межмолекулярных взаимодействий перехода спираль-клубок в рамках обобщенной модели полипептидной цепи convertot_17 Эффекты внутри и межмолекулярных взаимодействий перехода спираль-клубок в рамках обобщенной модели полипептидной цепи convertot_18 Эффекты внутри и межмолекулярных взаимодействий перехода спираль-клубок в рамках обобщенной модели полипептидной цепи